Themenstarter
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Die etwas schwierige Erklärung stammt aus dem Buch "Amalgam-Die toxische Zeitbombe" von Dr. Sam Ziff, welches bereits 1985 erschienen ist. Obwohl diese mit Fachbezeichnungen gespickt ist, vermittelt sie, denke ich, trotzdem einen Eindruck wie vielfältig die möglichen Wirkungsmechanismen sein können und warum auf diese Weise manigfache Symptome entstehen können. Warum so viele Symptome durch Amalgam?
Quecksilber besitzt eine Affinität (Anziehungskraft) zu Thiolen. Ein Thiol ist eine organische Verbindung, die eine Sulfhydrilgruppe (-SH) enthält. Ein Thiol kann aufgrund dieser Tatsache ein Quecksilberatom in ionisierter Form anziehen und sich mit ihm verbinden.
Aminosäuren sind Bausteine, aus denen die Proteine (Eiweißkörper) aller Organismen gebaut werden. Die Aminosäure Cystein enthält als wesentlichen Bestandteil ihrer Struktur Sulfhydril (-SH) und kann in verschiedenen Proteinen vorkommen. Cystein ist immer in globulärem Protein enthalten. Dieses Eiweiß ist seinerseits an einer Unmenge von Körperfunktionen beteiligt. Fast alle unsere Enzyme sind aus globulärem Protein gebaut. Andere Funktionen des globulären Proteins sind z.B. der Transport von Sauerstoff, Nährstoffen und anorganischen Ionen im Blut. Globuläre Proteine dienen auch als Antikörper unseres Immunsystems und kommen in Hormonen oder als Bestandteile in Zellmembranen vor. Aufgrund dieser Tatsache dass Cystein mit seiner Thiolverbindung (-SH) Bestandteil aller globulären Proteine ist und das Quecksilberionen von Thiolen angezogen werden, wird klar, wie sich Quecksilber im Körper umherbewegen kann.
Einige der Thiole, die mit Quecksilber reagieren sind:
1. Rezeptorstellen in Gewebezellen. Sobald Cystein auf dem Äußeren von Zellmembranen vorkommt, ist die Anlage zu einer Verbindung vorhanden.
2. Hormone und Enzyme sind sämtliche Proteine, so dass diejenigen mit einer zusätzlichen Thiolgruppe die Möglichkeit, eine Bindung mit Quecksilberion einzugehen, besitzen.
3. Erythrocyten. Sie sind die roten Blutkörperchen und enthalten Hämoglobulin, das Sauerstoff transportiert. Hämoglobulin enthält das 60 fache an Thiol, das im menschlichen Blutplasma enthalten ist. Die Tatsache erklärt sein hohes Potential, Verbindungen mit Quecksilberionen einzugehen. Tatsächlich ist Anämie eine häufige Begleiterscheinung von Quecksilberintoxikationen.
4. Gluthation. Gluthation ist ein Protein mit einer bestimmten Kombination von drei Aminosäuren, die man Tripeptid nennt. Dabei ist wichtig, dass eine der drei Aminosäuren Cystein mit der Thiogruppe ist und Gluthation in hoher Konzentration in sämtlichen Zellen vorkommt. Zu beachten ist die Funktion von Gluthation-Peroxidase und seine Rolle in Verbindung mit Selen und Quecksilber. Beide Metalle können an die Thiolgruppe der Gluthation-Peroxidase gebunden werden. Der Unterschied besteht darin, dass Selen, an GP gebunden, ein essentieller Bestandteil verschiedenster Enzyme ist, während Quecksilber an GP gebundener Form dazu neigt, die Ausformung der gleichen Enzyme zu hemmen oder zu verhindern.
5. Coenzym A und Succinyl Co A werden von einigen Fachleuten als mit bedeutendste Enzyme im menschlichen Körper angesehen und sind eng mit dem Weg verbunden, den der Körper benutzt, um Glukose (Blutzucker) in Energie umzuwandeln. Da auch hier Thiolgruppen anwesend sind, besteht auch hier eine Bindungmöglichkeit für Quecksilber. Auf diese Weise könnte es hier einen Einfluss auf unsere verfügbare Energie haben, weil Quecksilber die Fähigkeit bestitzt, die Menge an Energie, die wir aus Glukose gewinnen könne, zu zerstören oder zu reduzieren.
6. Myosin. Myosin ist das Thiolgruppen enthaltende, meist vertretene Einweiß in unseren Muskeln. Zusammen mit einer anderen Einweißart, die man Actin nennt, ist es an der Kontraktion und Relaxation der Muskeln beteiligt. Der wichtige Umstand ist die Anwesenheit von Thiolgruppen in unseren Muskeln, die auch die Anwesenheit von Quecksilberionen ermöglicht. Die Anwesenheit von Quecksilber beeinflusst möglicherweise die normale Abfolge von Kontraktion und Relaxation, indem es sowohl den Rhythmus stört, als auch Schwierigkeiten bei der Muskelkontrolle verursacht.
7. Cholingere Rezeptoren am Herzmuskel. Nervenimpulse bewegen sich entlang der Nervenfasern. Um von einer Nervenfaser zur anderen zu gelangen, muss der Impuls einen Synapsenspalt überwinden, das heißt einer Verbindung der beiden Nervenenden. Acethylcholin wird die Brücke über die Verbindung der beiden Nervenenden Nerven und ermöglicht dem Impuls, der über den Spalt geht, wird jedenfalls Actethylcholin verbraucht, das in dem Verbindungsteil vorrätig war. Dieser Vorrat an Acetylcholin muss hergestellt und ersetzt werden, bevor ein neuer Impuls die Verbindung überqueren kann. Dieser Vorgang erfordert ein spezielles Enzym, das wiederum Thiol als Bestandteil enthaält. Demmach können wie hier wieder einmal eine potentielle Thiol-Quecksilberverbindung erkennen.
8. Faktor XIII. Das ist ein Protein, das am Blutgerinnungsprozess beteiligt ist. Man kann sich vorstellen, dass dieser Faktor XIII aufgrund seiner Funktion bei der Gerinnung in unserem Blut, im ganzen Körper verfügbar sein muss: Sowohl außerhalb der roten Blutkörperchen, im Plasma, als auch innerhalb der roten Blutkörperchen wie auch in der Plazenta. Faktor XIII ist normalerweise inaktiv und wird in dem Moment aktiviert, in dem es zur Unterstützung gebraucht wird, zum Beispiel bei Wundheilung, Erhaltung der Plazenta etc. In seiner aktivierten Form bezeichnet man ihn als Faktor XIII a und in dieser Form kann er als Thiolenzym charakterisiert werden. Das heißt wieder einmal, dass wir eine weitere potentielle Quecksilber-Thiolverbindung vorliegen haben.
Quecksilber besitzt eine Affinität (Anziehungskraft) zu Thiolen. Ein Thiol ist eine organische Verbindung, die eine Sulfhydrilgruppe (-SH) enthält. Ein Thiol kann aufgrund dieser Tatsache ein Quecksilberatom in ionisierter Form anziehen und sich mit ihm verbinden.
Aminosäuren sind Bausteine, aus denen die Proteine (Eiweißkörper) aller Organismen gebaut werden. Die Aminosäure Cystein enthält als wesentlichen Bestandteil ihrer Struktur Sulfhydril (-SH) und kann in verschiedenen Proteinen vorkommen. Cystein ist immer in globulärem Protein enthalten. Dieses Eiweiß ist seinerseits an einer Unmenge von Körperfunktionen beteiligt. Fast alle unsere Enzyme sind aus globulärem Protein gebaut. Andere Funktionen des globulären Proteins sind z.B. der Transport von Sauerstoff, Nährstoffen und anorganischen Ionen im Blut. Globuläre Proteine dienen auch als Antikörper unseres Immunsystems und kommen in Hormonen oder als Bestandteile in Zellmembranen vor. Aufgrund dieser Tatsache dass Cystein mit seiner Thiolverbindung (-SH) Bestandteil aller globulären Proteine ist und das Quecksilberionen von Thiolen angezogen werden, wird klar, wie sich Quecksilber im Körper umherbewegen kann.
Einige der Thiole, die mit Quecksilber reagieren sind:
1. Rezeptorstellen in Gewebezellen. Sobald Cystein auf dem Äußeren von Zellmembranen vorkommt, ist die Anlage zu einer Verbindung vorhanden.
2. Hormone und Enzyme sind sämtliche Proteine, so dass diejenigen mit einer zusätzlichen Thiolgruppe die Möglichkeit, eine Bindung mit Quecksilberion einzugehen, besitzen.
3. Erythrocyten. Sie sind die roten Blutkörperchen und enthalten Hämoglobulin, das Sauerstoff transportiert. Hämoglobulin enthält das 60 fache an Thiol, das im menschlichen Blutplasma enthalten ist. Die Tatsache erklärt sein hohes Potential, Verbindungen mit Quecksilberionen einzugehen. Tatsächlich ist Anämie eine häufige Begleiterscheinung von Quecksilberintoxikationen.
4. Gluthation. Gluthation ist ein Protein mit einer bestimmten Kombination von drei Aminosäuren, die man Tripeptid nennt. Dabei ist wichtig, dass eine der drei Aminosäuren Cystein mit der Thiogruppe ist und Gluthation in hoher Konzentration in sämtlichen Zellen vorkommt. Zu beachten ist die Funktion von Gluthation-Peroxidase und seine Rolle in Verbindung mit Selen und Quecksilber. Beide Metalle können an die Thiolgruppe der Gluthation-Peroxidase gebunden werden. Der Unterschied besteht darin, dass Selen, an GP gebunden, ein essentieller Bestandteil verschiedenster Enzyme ist, während Quecksilber an GP gebundener Form dazu neigt, die Ausformung der gleichen Enzyme zu hemmen oder zu verhindern.
5. Coenzym A und Succinyl Co A werden von einigen Fachleuten als mit bedeutendste Enzyme im menschlichen Körper angesehen und sind eng mit dem Weg verbunden, den der Körper benutzt, um Glukose (Blutzucker) in Energie umzuwandeln. Da auch hier Thiolgruppen anwesend sind, besteht auch hier eine Bindungmöglichkeit für Quecksilber. Auf diese Weise könnte es hier einen Einfluss auf unsere verfügbare Energie haben, weil Quecksilber die Fähigkeit bestitzt, die Menge an Energie, die wir aus Glukose gewinnen könne, zu zerstören oder zu reduzieren.
6. Myosin. Myosin ist das Thiolgruppen enthaltende, meist vertretene Einweiß in unseren Muskeln. Zusammen mit einer anderen Einweißart, die man Actin nennt, ist es an der Kontraktion und Relaxation der Muskeln beteiligt. Der wichtige Umstand ist die Anwesenheit von Thiolgruppen in unseren Muskeln, die auch die Anwesenheit von Quecksilberionen ermöglicht. Die Anwesenheit von Quecksilber beeinflusst möglicherweise die normale Abfolge von Kontraktion und Relaxation, indem es sowohl den Rhythmus stört, als auch Schwierigkeiten bei der Muskelkontrolle verursacht.
7. Cholingere Rezeptoren am Herzmuskel. Nervenimpulse bewegen sich entlang der Nervenfasern. Um von einer Nervenfaser zur anderen zu gelangen, muss der Impuls einen Synapsenspalt überwinden, das heißt einer Verbindung der beiden Nervenenden. Acethylcholin wird die Brücke über die Verbindung der beiden Nervenenden Nerven und ermöglicht dem Impuls, der über den Spalt geht, wird jedenfalls Actethylcholin verbraucht, das in dem Verbindungsteil vorrätig war. Dieser Vorrat an Acetylcholin muss hergestellt und ersetzt werden, bevor ein neuer Impuls die Verbindung überqueren kann. Dieser Vorgang erfordert ein spezielles Enzym, das wiederum Thiol als Bestandteil enthaält. Demmach können wie hier wieder einmal eine potentielle Thiol-Quecksilberverbindung erkennen.
8. Faktor XIII. Das ist ein Protein, das am Blutgerinnungsprozess beteiligt ist. Man kann sich vorstellen, dass dieser Faktor XIII aufgrund seiner Funktion bei der Gerinnung in unserem Blut, im ganzen Körper verfügbar sein muss: Sowohl außerhalb der roten Blutkörperchen, im Plasma, als auch innerhalb der roten Blutkörperchen wie auch in der Plazenta. Faktor XIII ist normalerweise inaktiv und wird in dem Moment aktiviert, in dem es zur Unterstützung gebraucht wird, zum Beispiel bei Wundheilung, Erhaltung der Plazenta etc. In seiner aktivierten Form bezeichnet man ihn als Faktor XIII a und in dieser Form kann er als Thiolenzym charakterisiert werden. Das heißt wieder einmal, dass wir eine weitere potentielle Quecksilber-Thiolverbindung vorliegen haben.
