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Amyloidose
Als Amyloidose bezeichnet man die Anreicherung von abnorm veränderten Proteinen im Interstitium, also außerhalb der Zellen. Diese unlöslichen Ablagerungen liegen in Form kleiner Fasern, so genannter Fibrillen (β-Fibrillen), vor und werden als Amyloid bezeichnet.
Der Nachweis von Amyloid erfolgt durch mikroskopische Untersuchung von Gewebeproben, die zuvor mit Kongorot gefärbt wurden. Die Amyloidablagerungen erscheinen im Hellfeld hellrot, in polarisiertem Licht zeigen sie eine apfelgrüne Doppelbrechung.
Die Ablagerung von sogenannten "Corpora amylacea" in der Prostata gilt als einzige physiologische Form der Amyloidablagerung im Körper. Amyloidose selbst ist keine einzelne Krankheit, sondern ein krankhafter Ablagerungsprozess, der von unterschiedlichen Stoffwechseldefekten ausgelöst wird und - je nach betroffenem Organ - zu verschiedenen chronischen Erkrankungen führen kann.
Die Inzidenz systemischer (den ganzen Körper betreffender) Amyloidosen beträgt ca. 1 Fall pro 100.000 Einwohner und Jahr. Betroffen sind vorwiegend ältere Patienten um 65 Jahre. Die systemische Erkrankung ist auch mit intensiver Behandlung
(Zytostatika, Glukokortikoide) häufig tödlich;
nur manchmal - abhängig von der biochemischen Ursache - ist eine Behandlung der Ursache möglich. Bei der AA-Amyloidose beträgt die mediane Überlebenszeit beispielsweise ca. 24 Monate. Ausheilungen sind möglich, wenn die Ursache eine Infektion war.
Ursache bzw. Entstehung
Der Amyloidose liegt eine Störung der Faltung eines normalerweise löslichen Proteins zu Grunde. Mehrere verschiedene Krankheiten können durch Überproduktion, fehlenden/verminderten Abbau oder gestörte Ausscheidung bestimmter Proteine die Erkrankung auslösen. Diese Proteine liegen üblicherweise im Blutserum in gelöster Form vor. Steigt ihre Konzentration aber an, so gelangen sie auch in das umgebende Gewebe, wo Enzyme sie angreifen. Durch Zusammenlagerung der entstehenden Aminosäureketten im Bereich der β-Faltblatt-Strukturen bilden sich unlösliche Komplexe in Form mikroskopisch kleiner Fasern (Fibrillen).Da die Fibrillen gegenüber den Abwehrmechanismen
(Phagozytose und Proteolyse) resistent sind, können sie nicht mehr entfernt werden. Neueren Erkenntnissen zufolge können allerdings durch eine Entfernung der Vorläuferproteine die Amyloid-Ablagerungen zumindest reduziert werden.
Die Amyloidablagerungen zerstören die Architektur der Organe und führen dadurch zu Funktionsstörungen.
Es gibt Hinweise, dass die Ablagerungen auch einen direkten toxischen Effekt auf Zellen ausüben.
Quellen: Wiki