Zu den stärksten Antigenen der menschlichen Nahrung gehören
Kuhmilchproteine, wobei das in dieser Studie verwendete Casein ca. 80% der
Kuhmilchproteine ausmacht. Die Antigenreaktivität eines Proteins ist vor allem abhängig
von der Kapaziät Immunglobuline an seine funktionelle Bindungsstelle, dem Epitop, zu
binden (van Regenmortel et al, 1988). Dies ist bei den einzelnen Proteinen unterschiedlich,
bedingt durch die verschiedenen Strukturen und Anzahl der spezifischen Epitope. Im
Rahmen der Verdauung werden die Nahrungsproteine durch Einwirkung von Endo- und
Exopeptidasen im Magen, im Duodenum und oberen Jejunum zu Polypeptiden,
Oligopeptiden und Aminosäuren gespalten. Über die Mucosa gelangen dann die
Aminosäuren und in kleinerem Maße Oligopeptide ins Blut (Sleisenger und Kim, 1979).
Neben diesen immunogen inaktiven Substanzen werden auch in geringerem Maße
vollständige Proteine mit Antigeneigenschaft, die der enzymatischen Spaltung entgangen
sind, resorbiert (Heyman, 2001). Es konnte experimentell nachgewiesen werden, daß nach
oraler Milchzufuhr über die Hälfte des β-Lactoglobulins in intakter Form im Jejunum
nachzuweisen ist (Mahé et al, 1991).
Quelle:
https://www.students.informatik.uni-luebeck.de/zhb/ediss306.pdf