In dem Artikel stehen noch andere Aspekte, die eine "life-Beobachtung" im Menschen mit diesem Biosensor vermutlich ausschließen:
Die Forscher statteten Testzellen mit einem fluoreszierenden Protein aus, das auf Veränderungen des Oxidationsgrads mit Leuchtsignalen reagiert. Das Leuchtprotein allein ist aber nicht empfindlich genug, daher wurde es mit dem Enzym Glutaredoxin gekoppelt. Glutaredoxin "misst" den Oxidationszustand des Glutathions und überträgt den Wert auf das fluoreszierende Eiweiß.
Ich würde mich jedenfalls nicht gern mit einem "fluoreszierenden Protein" ausstatten lassen
Das Besondere der Methode liegt so wie ich es auffasse daran, dass man den Oxidationsvorgang im Zeitablauf - z.B. auch nach bestimmten Provokationen, die oxidativen Stress auslösen - sehr präzise verfolgen kann. Dies lässt sich vermutlich gut "in vitro" (im Reagenzglas) simulieren.
Die Einsatzzwecke werden auch umrissen:
...eignet sich der Biosensor (...) für die pharmazeutische Forschung, um etwa den Effekt neuer Wirkstoffe oder pflanzlicher Nahrungsinhaltsstoffe auf die oxidativen Prozesse und damit auch auf den Stresszustand der Zelle zu bestimmen.
Dr. K. ist soweit ich das sehen kann eher direkt am Menschen tätig, was aber nicht ausschließt, dass er Erkenntnisse aus diesen Forschungen nutzen kann und wird.
Untersucht wird das Glutathion:
Der Biosensor erfasst spezifisch den Oxidationszustand von Glutathion. Dieses wichtige Schutzmolekül fängt in der Zelle einen großen Teil der reaktiven Sauerstoffmoleküle ab, indem es selbst oxidiert wird. Liegt viel Glutathion in der oxidierten Form vor, ist dies ein wichtiger Indikator für den Oxidationsgrad der ganzen Zelle.
Den Glutathionstoffwechsel (GSH gesamt/reduziert/oxidiert und Quotient) kann man auch im Blut untersuchen lassen (z.B. bei Biovis für 33,22 Euro, Stand 2007). Inwieweit das - als Momentaufnahme - überhaupt aussagekräftig ist, wäre eine Frage angesichts der offenbar schnellen Schwankungen.
Es grüßt
Kate
